pH對酶促反應(yīng)速度的影響酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度和催化基團中質(zhì)子供體或質(zhì)子受體所需的離子化狀態(tài)，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結(jié)合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結(jié)合，并發(fā)生催化作用，使酶促反應(yīng)速度達最大值，這種pH值稱為酶的最適pH。

胰蛋白酶大部分酶的活力受其環(huán)境pH的影響，在一定pH下，酶促反應(yīng)具有最大速度，高于或低于此值，反應(yīng)就會下降，通常稱此pH為酶的最適pH。不同酶的最適pH不同。例如：胃蛋白酶的最適pH為1.5~2.2，胰蛋白酶的最適pH為8.0~9.0，唾液淀粉酶的最適pH為6.8等。動物酶多在pH6.5~8.0之間，植物及微生物多在pH4.5~6.5之間，但也有例外。如：真菌的最適pH為5.0~6.0，多數(shù)細菌的最適為6.5~7.5，放線菌的最適在7.5~8.5。

體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH約1.8，肝精氨酸酶最適pH約為9.8。溶液的pH值高于和低于最適pH時都會使酶的活性降低，遠離最適pH值時甚至導(dǎo)致酶的變性失活。所以測定酶的活性時，應(yīng)選用適宜的緩沖液，以保持酶活性的相對恒定。臨床上根據(jù)胃蛋白酶的最適PH偏酸這一特點，配制助消化的胃蛋白酶合劑時加入一定量的稀鹽酸，使其發(fā)揮更好的療效。